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普鲁兰酶
普鲁兰酶( pullulanase) 是一类淀粉脱支酶，因其能专一性水解普鲁兰糖( pullulan，麦芽三糖以α-1，6糖苷键连接起来的聚合物) 而得名，属淀粉酶类，能够专一性切开支链淀粉分支点中的α-1，6糖苷键，切下整个分支结构，形成直链淀粉。
- 中文名：普鲁兰酶
- 外文名：pullulanase
- 其他名称：茁酶多糖酶
- 来 源：微生物（产气杆 菌等）
简介
与异淀粉酶不同的是，普鲁兰酶可以将最小单位的支链分解，最大限度的利用淀粉原料，而异淀粉酶虽然也能水解分支点的α-1，6 糖苷键，但是不能水解由2 ～3 个葡萄糖残基构成的侧枝。
参考文献
[1] 袁勤生． 应用酶学[M]． 上海: 华东理工大学出版社，1994．
[2]Nair S U，Singhal R S，Kamat M Y．Induction of pullulanase production in Bacillus cereus FDTA 213 [J]．Biores．Technol． ，2007，9
8( 4) : 856 －859．
[3]Park H S，Park J T，Kang H K，et al． ．TreX from sulfolobus solfataricus ATCC 35092 displays isoamylase and 4-alphaglucanotransferase activities[J]．Biosci．Biotechol．Biochem． ，2007，71( 5) : 1348 －1352．
[4] 乔宇， 丁宏标 ， 王海燕， 常敏. 普鲁兰酶的研究进展[J]. 生物技术进展2011 年第1 卷第3 期189 ～194.
普鲁兰酶是一种在低pH值下应用的热稳定脱支酶，与糖化酶一起使用，可由液化淀粉浆来生产高葡萄糖浆和高麦芽糖浆。这是一种由经过基因工程改造的地衣芽胞杆菌制得的酶。该酶在高温酸性下稳定，并可水解液化淀粉中的α—1．6—D糖苷键而产生包含(1，4-α-D)葡糖键的直链多聚糖。
此酶符合联合国粮农组织(FAO)/世界卫生组织(WHO)及食品化学药典(FCC)所推荐的食品级酶制剂。在美国，被认为是可以放心使用产品。
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名 称
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普鲁兰酶
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其他名称
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茁酶多糖酶
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来源
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微生物（产气杆 菌等）
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作用键
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水解支链淀粉和糖原等分支点的α—1, 6 糖苷键
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底物
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支链淀粉， 普鲁兰糖
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产物
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麦芽三糖， 麦芽糖
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该酶在55~65℃范围内活性较强, 其中60℃为其降解普鲁兰糖的最适温度。普鲁兰酶在低于70℃时稳定性较好, 残余活力在90%以上, 温度高于70℃后, 酶活力开始迅速下降。最适pH 值为5.0~6.0。在pH 值4.0~7.5 范围内, 普鲁兰酶稳定性较高, 活力损失较少, 酶的残余活力在90%以上。
Fe3+对普鲁兰酶活性有激活作用;Cu2+、Ag+ 、Hg2+、Pb2+对酶活性有强烈的抑制作用;Zn2+、Mg2+、Ni2+也有一定的抑制作用，其他金属离子对该酶活性影响不明显。
普鲁兰酶与其他淀粉酶协同作用或单独作用, 使食品质量提高,降低粮耗,节约成本,减少污染。普鲁兰酶能分解支链的特性决定了他在食品工业中的广泛应用,已成为淀粉酶制剂中一个很有前途的新品种,具有广阔的开发和应用前景,其在食品工业中的应用研究也将日趋广泛和深入,目前国际上普鲁兰酶的工业化生产被丹麦垄断,我国仅局限于实验室研究,且酶活较低,所以开发普鲁兰酶对食品加工领域具有重要的工业价值。 免责声明：本资料来源于网络，如果侵犯了你的版权或其他权利，请通知我及时删除。
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